Ünitenin tamamını tek sayfada görPremium
Proteinler, hücrelerde en fazla bulunan makromoleküller olup canlıların kuru ağırlığının yaklaşık % 50'sini oluştururlar. Protein kelimesi, Yunanca "en önemli" anlamına gelen "proteius" sözcüğünden türetilmiştir. Biyolojik sistemlerde yapısal ve işlevsel olarak neredeyse tüm hayati süreçlerde anahtar rol oynayan çok sayıda protein çeşidi bulunmaktadır.
Proteinlerin temel yapı taşları amino asitlerdir. Amino asitler birbirine bağlanarak peptitleri, polipeptitleri ve nihayetinde karmaşık protein yapılarını meydana getirirler. Fonksiyonları veya biyolojik aktiviteleri ne kadar farklı olursa olsun, yeryüzündeki tüm doğal proteinler temelde 20 farklı amino asidin kombinasyonlarından oluşmaktadır.
Amino asitlerin tek başlarına gerçek bir biyolojik aktivitesi olmasa da, bir araya gelerek oluşturdukları proteinler; enzim aktivitesi, hormon aktivitesi, antikor aktivitesi gibi çeşitli kritik görevleri üstlenirler veya doğrudan yapısal fonksiyon görürler. Proteinlerin bu kadar çok ve farklı görev yapabilmesinin temel kimyasal sebebi, yapılarında bulunan amino asit dizilerinin birbirinden farklı olmasıdır.
Amino asitler sonsuz denebilecek kadar farklı dizilme olasılığına sahip olduklarından, doğada teorik olarak sonsuz sayıda farklı protein meydana getirebilirler. Örneğin, E. Coli gibi oldukça basit bir bakteri hücresinde bile yaklaşık 3000 farklı protein türü bulunmaktadır.
Bir proteinin işlevini ve özelliklerini belirleyen en temel faktör, içerdiği amino asitlerin hangi sırayla dizildiğidir. Protein yapısındaki amino asitlerin diziliş sırasını ve bu sıralamanın oluşturduğu çizgisel zinciri belirleyen yapıya "primer yapı" adı verilmektedir.
Amino asit dizilimindeki en küçük bir değişiklik bile proteinin üç boyutlu katlanmasını, kimyasal kararlılığını ve dolayısıyla biyolojik işlevini doğrudan etkileyebilir. Bu nedenle primer yapı, protein kimyasının en temel basamağını oluşturur.
Bir organik molekülün veya maddenin gerçek konfigürasyonunu tam olarak anlamak ve ifade etmek için, genellikle 3 karbon atomuna sahip en küçük şeker bileşiği olan gliseraldehit ile kıyaslama yapılır. Gliseraldehitte bir tane asimetrik karbon atomu bulunur ve bu nedenle örnek bir bileşik olarak kabul edilir.
Gliseraldehit bileşiğinin iki farklı molekül yapısı x-ışını analizi ile tayin edilmiştir. Fonksiyonel keton ve aldehit grubundan en uzakta bulunan asimetrik karbon atomuna bağlı hidroksil grubu sağda ise bu bileşik D yapısında, solda ise L yapısındadır.
Amino asitlerde ise durum benzer şekilde alpha-karbonuna bağlı amino grubunun konumuna göre belirlenir. Alpha-karbonuna bağlı amino grubu sağda ise bu bileşik D yapısında, solda ise L yapısındadır. L ve D alanin örneklerinde görüldüğü gibi bu yapılar birbirinin ayna görüntüsüdür ve bu yapılar hiçbir zaman üst üste çakışmazlar.
Birbirinden farklı bu iki yapısal formdan biri, diğerinin optik izomeri, enantiomeri veya stereoizomeri olarak kabul edilmektedir. Canlı organizmalardaki proteinlerin yapısında genellikle L-amino asitler tercih edilir.
Amino asitlerin yapısında bulunan yan zincirler, proteinlerin kimyasal ve elektriksel özelliklerini doğrudan etkiler. Örneğin, tiyol grubuna sahip olan sistein amino asidi yükseltgenerek zincir içi veya zincirler arası disülfür bağlarını meydana getirebilir.
Oluşan bu disülfür bağları, peptitlerin ve proteinlerin daha sağlam, dayanıklı ve kararlı yapılar kazanmasını sağlar. Bu sayede proteinler dış etkenlere karşı direnç gösterir.
Öte yandan, iyonik yan zincir içeren aspartik ve glutamik asitlerde ikinci bir karboksil grubu bulunur ve bunlar asidik amino asitler olarak sınıflandırılır. Lizin amino asidinin yan zincirindeki amino grubu, argininin guanidin grubu ve histidinin imidazol halkası proton alarak artı (+) yüklenebilir. Bu özel gruplar, proteinlerin genel net yükünü ve sulu çözeltilerdeki elektriksel özelliklerini belirler.
Serbest amino asitler nötral pH değerlerinde yüklü durumdadır; yani karboksil ucu eksi (-), amino ucu ise artı (+) yüklüdür. Amino asitler, hem karboksil grubunun hem de amino grubunun proton vermek üzere iyonlaşabilmesi nedeniyle karakteristik titrasyon eğrileri verirler.
İyonize olabilen yan zincir içermeyen standart bir amino asit titre edildiğinde iki adet pKa değeri gözlenir. Bunlardan birinci değer (pKa1) alpha-karboksil grubuna, ikinci değer (pKa2) ise alpha-amino grubuna aittir. Bir amino asit bazla titre edildiğinde elde edilen eğri, fonksiyonel grupların kimyasal reaksiyonlarını açıkça gösterir.
Alanin örneği incelendiğinde iki tane titre edilebilen grup olduğu görülür. Çok düşük pH değerlerinde amino grubu protonlandığı için molekül +1 yüklüdür. Ortama baz ilave edildikçe karboksil grubu protonunu verir ve net yük 0 olur ki bu duruma izoelektrik nokta denir.
Daha fazla baz ilave edilerek pH yükseltilmeye devam edilirse bu kez amino grubu da protonunu kaybeder ve alanin -1 yüklü hale gelir. Zwitteriyonik yapı net olarak nötraldir ve bu durumun görüldüğü pH değeri izoelektrik nokta (pI) olarak adlandırılır. Çözeltideki bir amino asit molekülü üzerinde net yükün sıfır olduğu bu özel pH noktası biyokimyasal analizlerde büyük önem taşır.