Ünitenin tamamını tek sayfada görPremium
Enzimler tarafından katalizlenen kimyasal reaksiyonların hızını doğrudan etkileyen birçok farklı faktör bulunmaktadır. Bu faktörler arasında ortamın pH derecesi, ısı, ışık gibi fiziksel etmenler, enzim konsantrasyonu, substrat konsantrasyonu, zaman, reaksiyon ürünleri ve ortamda bulunan çeşitli iyonlar yer alır. Ayrıca hormonlar ve diğer biyokimyasal faktörler de enzim aktivitesinde düzenleyici rol oynar.
Enzimatik reaksiyon hızının en önemli belirleyicilerinden biri ortamın pH'ıdır. Her enzimin en yüksek aktivite gösterdiği belirli bir pH aralığı bulunur ve bu değere enzimin optimum pH'ı denir. Örneğin, mide öz suyunda bulunan pepsin enzimi pH 1-2 arasında en kuvvetli etkiyi gösterirken, nötral ve alkali ortamlarda tamamen etkisiz hale gelir.
Optimum pH değeri her enzim için farklılık gösterebilir; nitekim optimum pH'ı 8 olan tripsin enzimi de asidik ortamlarda aktivite gösteremez. pH-aktivite ilişkisini belirleyen en temel unsurlardan biri, enzimin aktif bölgesinde yer alan ve substratı bağlamada görevli olan iyonlaşabilir grupların pK değerleridir.
Elektriksel yönden nötr veya bu değerin üzerindeki yüklerin katalitik süreçte hiçbir rolü olmayan substratlara sahip olan bazı özel enzimlerde, pH-aktivite eğrilerinin yapı olarak oldukça basit olduğu görülmektedir. Bu durum, enzim-substrat etkileşiminin elektrokimyasal doğasını açıkça ortaya koyar.
Enzimatik reaksiyonların hızı sıcaklıkla doğru orantılı olarak başlangıçta artış gösterir. Sürecin başında sıcaklığın her 10°C artması, enzim aktivitesinin yaklaşık %100 oranında artmasına yol açar. Sıcaklık artışına bağlı olarak reaksiyon hızında gözlenen bu artış miktarına o reaksiyonun ısı katsayısı adı verilir.
Ancak sıcaklık belirli bir sınırın üzerine çıktığında, enzimler de diğer proteinler yapısında oldukları gibi denatüre olur ve üç boyutlu yapılarını kaybederek katalitik etkilerini tamamen yitirirler. Her enzimin, birim zamanda substratla enzim-substrat (ES) kompleksini en hızlı şekilde oluşturduğu ideal bir sıcaklık derecesi mevcuttur.
Enzimin en verimli çalıştığı bu sıcaklığa optimum sıcaklık denir. Genellikle hayvansal kaynaklı enzimlerin optimum sıcaklığı 35 ile 50°C arasında değişirken, bitkisel kökenli enzimler daha yüksek sıcaklıklara karşı dirençli olup 50 ile 60°C arasında optimum aktivite sergilerler.
Bir enzim tarafından yürütülen reaksiyon ilerledikçe reaksiyon hızı zamanla düşüş gösterir. Bu hız düşüşünün temel sebepleri arasında oluşan ürünlerin kendi aralarında tepkimeye girerek ters yönde bir reaksiyon başlatması, enzimin zamanla inaktive olması, ortamda reaksiyonu engelleyen inhibitör maddelerin birikmesi ve substratın tükenmesi yer alır. Bu olumsuz etkileri ortadan kaldırmak amacıyla enzim deneyleri ve kinetik çalışmaları çoğunlukla reaksiyonun en başındaki ilk 1-3 dakikalık zaman diliminde gerçekleştirilir.
Enzimlerin canlı organizma içinde (in vivo) ya da laboratuvar ortamında (in vitro) aktivitelerinin bazı yabancı bileşikler tarafından yavaşlatılması veya tamamen durdurulması olayına inhibisyon denir. Bu duruma sebep olan kimyasal maddelere ise inhibitör adı verilmektedir.
İnhibitörler genellikle küçük molekül ağırlığına sahip organik bileşikler veya çeşitli iyonlardan oluşur. Bu maddeler enzimin aktif bölgesine bağlanarak veya yapısını değiştirerek substratın bağlanmasını engeller ve reaksiyon hızını düşürür.
Sağlıklı ve canlı bir hücrede enzimler tek başlarına değil, bir arada ve organize bir şekilde seri halde birçok reaksiyona katalizlik ederler. Bu düzen içinde birinci enzimin oluşturduğu ürün, hemen ardından gelen ikinci enzimin substratı konumuna geçer.
Birbirleriyle uyum içinde çalışan bu enzim topluluklarına multienzim sistemleri denir ve bu sistemler üç farklı moleküler organizasyon tipine sahiptir. En basit multienzim sistemi tipinde, enzimler sitoplazma gibi sıvı bir ortam içinde çözünmüş halde ve birbirlerinden bağımsız olarak bulunur; bu sistemde küçük substrat molekülleri bir enzimden diğerine difüzyon yoluyla ulaşır ve buna en iyi örnek glikoliz ile pentoz fosfat yollarıdır.
Canlı hücrelerde yer aldıkları metabolik yolların düzenli ve dengeli çalışmasını sağlayan, ayrıca bu yolların son ürünleri tarafından aktiviteleri kontrol edilen özel enzim gruplarına allosterik enzimler adı verilmektedir. Bu enzimler metabolizmanın hızını ve yönünü belirlemede kritik birer anahtar rol üstlenirler.
Aynı canlı türü içerisinde aynı kimyasal reaksiyonu katalize etmesine rağmen farklı kimyasal yapılara sahip olan enzim çeşitlerine izozim veya izoenzim denir. İzozimler birbirinden farklı aktivite düzeylerine sahiptir ve substratlara, kofaktörlere ya da inhibitörlere olan afiniteleri (bağlanma eğilimleri) değişiklik gösterebilir.
Biyokimyasal araştırmalarda en detaylı incelenen izozim örneği laktat dehidrogenaz (LDH) enzimidir. Elektroforetik analiz yöntemleri, bu enzimin beş farklı izoenzim formuna sahip olduğunu ve her birinin dört adet polipeptit alt birimi içerdiğini kanıtlamıştır.
LDH enzimini oluşturan bu polipeptitler iki temel farklı çeşitten meydana gelir. Bunlardan biri kalp kası LDH'sında yoğun olarak görülen H birimi, diğeri ise iskelet kası LDH'sında bulunan M birimidir; bu alt birimlerin farklı kombinasyonları farklı izozimleri oluşturur.